•Um catalisador é tudo aquilo que facilita reações químicas sem nelas participar, como enzimas ou sais minerais ionizados.
•Um catalisador normalmente muda a velocidade de reação, promovendo um caminho molecular diferente (mecanismo) para a reação.
•O catalisador diminui a Energia de ativação, aumentando assim a velocidade da reação.
Tipos de catálise
•Catálise homogênea:
Ocorre quando a mistura catalisadores + reagentes é uma mistura homogênea. Nesse caso o catalisador participa efetivamente da reação, mas não é consumido no processo (é regenerado no final).
•Catálise heterogênea:
Ocorre quando a mistura formada por catalisadores + reagentes é heterogênea. Nesse caso, o catalisador fornece uma superfície onde os reagentes irão reagir mais facilmente, e com menor energia de ativação.
Cinética Enzimática
•A cinética enzimática é a parte da Enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas bem como os fatores que a influenciam.
• Os princípios gerais da cinética das reações químicas aplicam-se às reações catalisadas enzimaticamente, embora estas também mostrem um padrão distinto que não é usualmente encontrado nas reações não enzimáticas: saturação com o substrato.
•Em 1913 a teoria da ação e cinética enzimática foi desenvolvida por dois cientistas chamados L. Michaelis e M. L. Menten, na qual uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação, considerando-se apenas um substrato:
Enzima + Substrato ↔ [Enzima substrato] → Enzima + Produto
Alguns fatores que alteram as reações enzimáticas
•Concentração da enzima;•Concentração do substrato;
•Grau de acidez de solução (pH);
•Temperatura.
Inibição da atividade enzimática
•Muitas enzimas tem sua atividade inibida por certos tipos de substâncias químicas;
•A inibição dependendo do caso, pode se dar de dois tipos:
1- Irreversível
2- Reversível.
Inibição enzimática irreversível
Leva à inativação definitiva da molécula enzimática. Alguns exemplos:
- Destaca-se o íon cianeto (CNˉ), que se combina com a enzima citocromo oxidase, importante na respiração celular, inativando-a permanentemente. Com esta enzima inativa, as células não podem respirar e morrem;
- Muitos antibióticos, devem seu efeito a inibição irreversível que provocam nas enzimas bacterianas;
- A penicilina, inibe a enzima bacteriana transpeptidase, fundamental na fabricação das proteínas da parede celular bacteriana;
Inibição enzimática reversível
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
- Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;
- O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato
- Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.
Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
- Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;
- Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.
Certas bactérias que podem provocar infecções fabricam uma vitamina – ácido fólico- a partir da substancia paraminobenzóico(PABA). Essa reação é catalisada por uma enzima bacteriana. A molécula do antibiótico sulfanilamida ou sulfa é semelhante a do PABA. Se a quantidade de sulfa for adequada, muitas enzimas serão “enganadas”, isto é, se encaixaram temporariamente na sulfa e não na substância normal, dificultando a produção de ácido fólico. A deficiência dessa vitamina impede a reprodução do micróbio, o que permite controlar a infecção. Esse tipo de inibição é chamado inibição competitiva , pois o substrato normal (PABA) compete com a sulfa pelo centro ativo da enzima. Nosso organismo não é prejudicado, porque obtém o ácido fólico diretamente da alimentação
