Tecido Cartilaginoso

Características Gerais

•O tecido cartilaginoso é uma forma especializada de tecido conjuntivo de consistência razoavelmente rígida, devido a presença moderada de fibras e fibrilas de colágeno
•Células fixas e migratórias de vários tipos, vasto espaço extracelular que contém fibras (elásticas, colágenas e reticulares) e substância fundamental amorfa.

Funções

•Sustentação e preenchimento;
•Revestimento de articulações;
•Crescimento ósseo - disco epifisário;

Histogênese

•Constituído por células esféricas ou ovóides contidas em lacunas, suas células chamadas de condrócitos e condroblastos e por uma matriz extracelular altamente especializada. Os espaços ocupados por este tecido é chamado de lacunas ou condroplastos.
•Quando os condroblastos, que são responsáveis pela síntese de matriz celular, ficam envoltos por ela, passam a ser chamados de condrócitos.
•O mesênquima que não se diferenciou, forma TC Denso (pericôndrio).

•Situadas dentro da substância intercelular, que recebe o nome de matriz cartilaginosa. Os condroblastos produzem grande quantidade de fibras protéicas; quando sua atividade metabólica diminui, passam a ser denominados condrócitos.
•Suas características morfológicas obedecem ao plano geral dos tecidos de natureza conjuntiva.
•O tecido cartilaginoso é desprovido de vasos sanguíneos e de nervos; é nutrido pelo tecido conjuntivo denso que o envolve.
•Essa bainha de tecido conjuntivo denso é denominado pericôndrio (do grego peri = em torno).
•O tecido cartilaginoso é constituído por três tipos de cartilagem: a cartilagem hialina, a cartilagem fibrosa e a cartilagem elástica.

Crescimento

•INTERSTICIAL: ocorre por diferenciação mitótica dos condrócitos. Acontece apenas no começo da vida, pois aos poucos a cartilagem passa a ser rígida.
• POR APOSIÇÃO: dá-se a partir do pericôndrio, cuja camada superficial é mais fibrosa que a profunda e possuem células mesenquimatosas indiferenciadas, que acabam por se diferenciarem em condroblastos.

Substância fundamental amorfa do tecido

•Formada por GAGs (polissacarídeos de repetição de uma única cadeia dissacarídea) sulfatadas e Proteoglicanas.
•Trata-se de um gel altamente hidratado que funciona como barreira de proteção patogênica, pois dificulta a penetração de microorganismos.
• A água nela contida é uma água de solvatação, ou seja, uma água ligada a uma macromolécula, que no caso é uma GAG. Isto acontece devido à carga negativa do gel, que atrai íons Na++, que por sua vez carregam consigo a água.

Tecido Cartilaginoso

Sistema colágeno

•Fibras Reticulares: é formada por colágeno do tipo III e 6-12% de açúcares. São mais finas que as fibras colágenas e se localizam em órgãos relacionados ao sangue. Para ser mais bem visualizado deve-se usar uma coloração que identifique açúcares, como a Impregnação Argêntica (IA).
•Fibras Colágenas: são bem visualizadas ao MO com Hematoxilina-Eosina (HE) pois o colágeno que as formam é altamente acidófilo. O ESCORBUTO é uma doença da síntese do colágeno (ver a seguir), na qual a falta de vitamina C dificulta a hidroxilação da prolina.

•Existem mais ou menos 15 tipos de colágeno conhecidos. É a proteína mais estudada pois é a mais bem distribuída em mamíferos.
•São longas cadeias de glicina e prolina que formam uma rígida fita tripla helicoidal.
•O colágeno formador de fibrilas é o do tipo I (que associados ao do tipoV forma pele, ossos, tendões, ligamentos, TC frouxo etc), do tipo II (forma a cartilagem hialina e a elástica e pode associar-se com o do tipo XI) e do tipo III (que forma as fibras reticulares).
•Os colágenos associados a fibrilas são os do tipo IX e XII, que fazem a ligação entre fibrilas e entre outros componentes da matriz. Existem ainda os colágenos formadores de redes, como o do tipo IV, que forma a lâmina basal, e o do tipo VII.
•A síntese do colágeno começa nos ribossomos aderidos à membrana, que a partir daí crescem no sentido de entrar no RE.
• Forma-se, então, três cadeias polipeptídicas pró-a , com aminoácidos terminais (pró-peptídeos).
• No RE, a prolina e a lisina sofrem hidroxilação e algumas lisinas são glicosiladas. Com isto, há formação do pró-colágeno, auxiliado pelos peptídeos de registro. Ao deixar a célula, o pró-colageno vira colágeno.

•Fibras Elásticas: são formadas por glicoproteínas (microfibrilas) e elastina (que é mais resistente que o colágeno)., organizando-se em uma trama irregular. Ficam mal coradas com HE, por isto usa-se Orceína para destacá-las. Pode estar presente na parede de vasos (membranas elásticas fenestradas).

TIPOS - A diferença entre eles é decorrente do tipo e da quantidade de fibras

1. CARTILAGEM HIALINA
   •Formadas fibrilas colágenas II produzido por condrócitos, aparece na cartilagem hialina e na cartilagem elástica. Não produz feixes. e SFA (substância fundamental amorfa);
   •É o tipo de cartilagem mais estudada, pois é a que se encontra em maior quantidade no organismo humano;
   •A fresco, pode ser vista na cor branco-azulada. Rico em fibrilas colágenas do tipo II, forma o primeiro esqueleto embrionário.
   •Além das fibrilas colágenas II, a matriz possui SFA, com proteoglicanas cujas GAGs(polissacarídeos de repetição de uma única cadeia dissacarídea) são altamente sulfatadas. Daí o aspecto azulado e não róseo em MO sob a coloração HE.
   •A rigidez da matriz é decorrente das ligações covalentes entre as GAGs e as proteínas com o colágeno e da grande quantidade de água de solvatação presas a estas GAGs sulfatadas.
   
   •Existe uma região da matriz mais corada e que foi indevidamente denominada cápsula. Localiza-se próxima às células e é rica em GAGs e pobre em colágeno.
   •As células são os condroblastos e os condrócitos. Os condroblastos são responsáveis pela síntese de matriz cartilaginosa e por isto possuem alta quantidade de RER e Golgi.
   •Quando são totalmente envoltos por matriz, passam a ser chamado de condrócitos, sempre alojados em lacunas, e ficam responsáveis pela manutenção da matriz.
   •Existe um tecido que envolve a cartilagem, chamado Pericôndrio, formado por TC Denso, capaz de originar novos condroblastos. O pericôndrio é vascularizado e por isto é o responsável pela nutrição do tecido que reveste.
   •Este tipo de cartilagem localiza-se nas fossas nasais, traquéia, brônquios, extremidade ventral das costelas e revestimento de articulações.
   
   
2. A cartilagem hialina apresenta os condrócitos dispostos em fileiras ou colunas paralelas, comumente recebendo a designação de cartilagem seriada.
   
   


3. Cartilagem elástica

•Sua matriz é formada por fibrilas colágenas do tipo II, SFA e fibras elásticas. Sob MO, é mais bem visualizado se usada à coloração Orceína. Possui pericôndrio e cresce principalmente por aposição. Encontrada no pavilhão auditivo, no conduto auditivo externo, na tuba auditiva, na epiglote e na cartilagem cuneiforme da laringe.

As fibras elásticas, presentes em grande quantidade na cartilagem elática, juntamente com fibras colágenas.

Cartilagem Fibrosa

•Sua matriz é formada por fibras colágenas do tipo I e SFA.
•Sua rigidez é intermediária entre a cartilagem hialina e o TC Denso.
•Não possui pericôndrio e está sempre em contato com TC Denso.
•Encontra-se nos discos intervertebrais, nos pontos de inserção de tendões e na sínfise púbica.

A cartilagem fibrosa ou fibrocartilagem é um tipo de cartilagem cuja matriz é formada por colágeno tipo I e II (com predomínio do tipo I), o que a torna acidófila. Trata-se de um tecido de transição entre o conjuntivo denso (tendões e a cartilagem hialina.

Curiosidades

•No embrião, a cartilagem surge do mesênquima, com o arredondamento e multiplicação das células mesenquimatosas.
• Estas células formadas são os condroblastos.
•A quantidade de condrócitos é muito maior na cartilagem jovem, quando comparada com a cartilagem adulta.
•A cartilagem é um tecido de difícil regeneração, devido ao baixo metabolismo que procede da falta de irrigação do tecido.
•O hormônio do crescimento (GH) no tecido cartilaginoso estimula o crescimento linear via cartilagem epifisária, aumenta a proliferação e a atividade dos condrócitos, acelera a conversão de condrócitos em células osteogênicas e a conversão de prolina em hidroxiprolina e aumenta a incorporação de prolina ao colágeno e a incorporação de sulfato no proteoglicano condroitina.

Catálise

•Catálise, é a ocorrência e uso de catalisadores e processos catalíticos.
•Um catalisador é tudo aquilo que facilita reações químicas sem nelas participar, como enzimas ou sais minerais ionizados.
•Um catalisador normalmente muda a velocidade de reação, promovendo um caminho molecular diferente (mecanismo) para a reação.
•O catalisador diminui a Energia de ativação, aumentando assim a velocidade da reação.


Tipos de catálise




•Catálise homogênea:
Ocorre quando a mistura catalisadores + reagentes é uma mistura homogênea. Nesse caso o catalisador participa efetivamente da reação, mas não é consumido no processo (é regenerado no final).
•Catálise heterogênea:
Ocorre quando a mistura formada por catalisadores + reagentes é heterogênea. Nesse caso, o catalisador fornece uma superfície onde os reagentes irão reagir mais facilmente, e com menor energia de ativação.



Cinética Enzimática





•A cinética enzimática é a parte da Enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas bem como os fatores que a influenciam.
• Os princípios gerais da cinética das reações químicas aplicam-se às reações catalisadas enzimaticamente, embora estas também mostrem um padrão distinto que não é usualmente encontrado nas reações não enzimáticas: saturação com o substrato.
•Em 1913 a teoria da ação e cinética enzimática foi desenvolvida por dois cientistas chamados L. Michaelis e M. L. Menten, na qual uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação, considerando-se apenas um substrato:



Enzima + Substrato ↔ [Enzima substrato] → Enzima + Produto

Alguns fatores que alteram as reações enzimáticas

•Concentração da enzima;
•Concentração do substrato;
•Grau de acidez de solução (pH);
•Temperatura.










Inibição da atividade enzimática


•Muitas enzimas tem sua atividade inibida por certos tipos de substâncias químicas;
•A inibição dependendo do caso, pode se dar de dois tipos:

1- Irreversível
2- Reversível.


Inibição enzimática irreversível


Leva à inativação definitiva da molécula enzimática. Alguns exemplos:

• Destaca-se o íon cianeto (CNˉ), que se combina com a enzima citocromo oxidase, importante na respiração celular, inativando-a permanentemente. Com esta enzima inativa, as células não podem respirar e morrem;
• Muitos antibióticos, devem seu efeito a inibição irreversível que provocam nas enzimas bacterianas;
• A penicilina, inibe a enzima bacteriana transpeptidase, fundamental na fabricação das proteínas da parede celular bacteriana;

Inibição enzimática reversível

Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:

Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

- Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;
- O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato
- Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.

Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:

- Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;
- Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.

Certas bactérias que podem provocar infecções fabricam uma vitamina – ácido fólico- a partir da substancia paraminobenzóico(PABA). Essa reação é catalisada por uma enzima bacteriana. A molécula do antibiótico sulfanilamida ou sulfa é semelhante a do PABA. Se a quantidade de sulfa for adequada, muitas enzimas serão “enganadas”, isto é, se encaixaram temporariamente na sulfa e não na substância normal, dificultando a produção de ácido fólico. A deficiência dessa vitamina impede a reprodução do micróbio, o que permite controlar a infecção. Esse tipo de inibição é chamado inibição competitiva , pois o substrato normal (PABA) compete com a sulfa pelo centro ativo da enzima. Nosso organismo não é prejudicado, porque obtém o ácido fólico diretamente da alimentação

Enzimas

•O termo é derivado de "en" = dentro e "zima" = levedura. As enzimas são moléculas de proteína bastante grandes e complexas que agem como catalisadoras em reações bioquímicas;
• Como as proteínas, elas são compostas por longas cadeias de amino-ácidos unidos através de ligações de peptídicas;
• São formadas dentro das células de todos os seres vivos, animais, plantas, fungos, organismos microscópicos unicelulares e bactérias;
•Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos artificialmente;
• Predominantemente, as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
•Cada reação que ocorre na célula necessita de uma enzima específica, isto é, uma mesma enzima não catalisa duas reações diferentes. A especificidade das enzimas é explicada pelo modelo da chave (reagente) e fechadura (enzima). A forma espacial da enzima deve ser complementar à forma espacial dos reagentes (substratos). As enzimas não são descartáveis, uma enzima pode ser usada diversas vezes. A desnaturação de uma enzima implica na sua inatividade, pois perdendo sua forma espacial ela não consegue mais se encaixar ao seu substrato específico.











Funções das Enzimas

• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.


• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.


• A maior parte das informações contidas no DNA dos organismos, é referente à fabricação de enzimas.


• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
  

Classificação das Enzimas

As enzimas podem ser classificadas segundo vários critérios, porém de acordo com a União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.



Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.








Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.












•Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.











•Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.










•Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.












•Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.























Propriedades Enzimáticas

• São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.


• Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH. Possuem todas as características das proteínas.


• Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

Cofatores Enzimáticos

• Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima;


• Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa;


• A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de APOENZIMA;
  Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA;

–Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
•Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato;
•Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima;
•Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.

Especialidades Enzimáticas

• As enzimas apresentam uma especificidade muito alta para o tipo de reação que catalisam. Mas nem sempre elas apresentam o mesmo grau de especificidade para o substrato que transforma. Por exemplo, enquanto a succinato desidrogenase sempre catalisa uma reação de oxirredução e age invariavelmente sobre o ácido succínico – seu substrato – a enzima álcool desidrogenase (ADH) sempre catalisa reações de oxirredução, mas tem como substrato diferentes álcoois: desde metanol até butanol.
• Essa classe de enzimas, embora apresente uma ampla especificidade, são mais ativas na presença de um substrato em particular. No caso da ADH, o etanol é o substrato preferido.
• Outras enzimas apresentam especificidade para um isômero óptico em particular de um substrato. Enzimas que atacam açúcares da série D, não agem sobre o isômero correspondente da série L. As racemases, no entanto, convertem isômeros da série D em isômeros da série L e vice-versa, agindo, portanto, em ambas as formas de isômeros.
• Assim como existem enzimas que apresentam especificidade para diversos substratos, existe substrato que sofre a ação de diferentes enzimas e são transformados no mesmo produto.
• Os membros individuais de um grupo de enzimas com características semelhantes são chamados de isoenzimas.
• A composição dessas isoenzimas faz com que todas elas catalisem a mesma reação química, embora apresentem diferentes graus de eficiência.
  

Proteínas

São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.
Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa.
Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

Síntese do primeiro AA

Reação de Transanimação

Classificação Nutricional

Aminoácidos não-essenciais: são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles: Glicina, Alanina, Serina,Cisteína,Tirosina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Asparagina,Glutamina, Taurina e Prolina.

Aminoácidos essenciais: são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, somente podemos adquirí-los pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano e Valina.

Aminoácidos semi-essenciais: aqueles produzidos pelo organismo, porém em quantidade insuficiente. São eles: Arginina - Histidina

Composição

•Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.
•Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.

Funções

•Catalisadores;
• Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
• Armazenamento(ferritina);
• Veículos de transporte (hemoglobina);
• Hormônios;
• Anti-infecciosas (imunoglobulina);
• Enzimáticas (lipases);
• Nutricional (caseína);
• Agentes protetores.

Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;
- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.

Classificação

Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

• Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
  
• Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

Quanto a composição:

Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:

• As Albuminas - São as de menor peso molecular - São encontradas nos animais e vegetais. - São solúveis na água. Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.


• As Globulinas - Possuem um peso molecular um pouco mais elevado. - São encontradas nos animais e vegetais - São solúveis em água salgada. Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.


• As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas - Possuem peso molecular muito elevado. - São exclusivas dos animais. - São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. Exemplos: colágeno, elastina e queratina.
  

•Proteínas Conjugadas - São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:

•Proteínas Derivadas -As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.
Observação: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:
Proteoses → Peptonas → Polipeptídeos

Lipídios

Embora difamadas pela mídia, estas biomoléculas são essenciais para a manutenção de várias estruturas dos seres vivos e atuam e diversos processos metabólicos.

http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/lipidios/lipidios.html

Definição

Definem um conjunto de substâncias químicas que, ao contrário das outras classes de compostos orgânicos, não são caracterizadas por algum grupo funcional comum, e sim pela sua alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água. Juntamente com as proteínas, ácidos nucléicos e carbo-hidratos, os lipídios são componentes essenciais das estruturas biológicas, e fazem parte de um grupo conhecido como biomoléculas.

Informações gerais

•Os lipídios se encontram distribuídos em todos os tecidos, principalmente nas membranas celulares e nas células de gordura.

•Existem diversos tipos de moléculas diferentes que pertencem à classe dos lipídios.

•Embora não apresentem nenhuma característica estrutural comum, todas elas possuem muito mais ligações carbono-hidrogênio do que as outras biomoléculas, e a grande maioria possui poucos heteroátomos. Isto faz com que estas moléculas sejam pobres em dipolos localizados (carbono e hidrogênio possuem eletronegatividade semelhante).

•Uma das leis clássicas da química diz que "o semelhante dissolve o semelhante": daí a razão para estas moléculas serem fracamente solúveis em água ou etanol (solventes polares) e altamente solúveis em solventes orgânicos (geralmente apolares).

•Ao contrário das demais biomoléculas, os lipídios não são polímeros, isto é, não são repetições de uma unidade básica.

•Embora possam apresentar uma estrutura química relativamente simples, as funções dos lipídios são complexas e diversas, atuando em muitas etapas cruciais do metabolismo e na definição das estruturas celulares.

Classificação dos Lipídios

•Ácidos graxos
•Triacilglicerídios
•Fosfolipidios
•Esteróides
•Prostaglandinas