Enzimas

•O termo é derivado de "en" = dentro e "zima" = levedura. As enzimas são moléculas de proteína bastante grandes e complexas que agem como catalisadoras em reações bioquímicas;
• Como as proteínas, elas são compostas por longas cadeias de amino-ácidos unidos através de ligações de peptídicas;
• São formadas dentro das células de todos os seres vivos, animais, plantas, fungos, organismos microscópicos unicelulares e bactérias;
•Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos artificialmente;
• Predominantemente, as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
•Cada reação que ocorre na célula necessita de uma enzima específica, isto é, uma mesma enzima não catalisa duas reações diferentes. A especificidade das enzimas é explicada pelo modelo da chave (reagente) e fechadura (enzima). A forma espacial da enzima deve ser complementar à forma espacial dos reagentes (substratos). As enzimas não são descartáveis, uma enzima pode ser usada diversas vezes. A desnaturação de uma enzima implica na sua inatividade, pois perdendo sua forma espacial ela não consegue mais se encaixar ao seu substrato específico.











Funções das Enzimas

• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.


• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.


• A maior parte das informações contidas no DNA dos organismos, é referente à fabricação de enzimas.


• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
  

Classificação das Enzimas

As enzimas podem ser classificadas segundo vários critérios, porém de acordo com a União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.



Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.








Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.












•Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.











•Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.










•Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.












•Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.























Propriedades Enzimáticas

• São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.


• Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH. Possuem todas as características das proteínas.


• Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

Cofatores Enzimáticos

• Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima;


• Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa;


• A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de APOENZIMA;
  Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA;

–Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
•Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato;
•Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima;
•Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.

Especialidades Enzimáticas

• As enzimas apresentam uma especificidade muito alta para o tipo de reação que catalisam. Mas nem sempre elas apresentam o mesmo grau de especificidade para o substrato que transforma. Por exemplo, enquanto a succinato desidrogenase sempre catalisa uma reação de oxirredução e age invariavelmente sobre o ácido succínico – seu substrato – a enzima álcool desidrogenase (ADH) sempre catalisa reações de oxirredução, mas tem como substrato diferentes álcoois: desde metanol até butanol.
• Essa classe de enzimas, embora apresente uma ampla especificidade, são mais ativas na presença de um substrato em particular. No caso da ADH, o etanol é o substrato preferido.
• Outras enzimas apresentam especificidade para um isômero óptico em particular de um substrato. Enzimas que atacam açúcares da série D, não agem sobre o isômero correspondente da série L. As racemases, no entanto, convertem isômeros da série D em isômeros da série L e vice-versa, agindo, portanto, em ambas as formas de isômeros.
• Assim como existem enzimas que apresentam especificidade para diversos substratos, existe substrato que sofre a ação de diferentes enzimas e são transformados no mesmo produto.
• Os membros individuais de um grupo de enzimas com características semelhantes são chamados de isoenzimas.
• A composição dessas isoenzimas faz com que todas elas catalisem a mesma reação química, embora apresentem diferentes graus de eficiência.